引言
蛋白-多肽相互作用涉及许多细胞生理和病理过程，大多数治疗性多肽因其具有高生物活性和低*性而广受制药业青睐。分子对接作为基于结构的药物设计（SBDD）中的重要工具，在理性药物设计领域帮助开发了许多新的安全药物。多肽比小分子具有更大的柔性和分子量，适用于此体系的对接方法较少，为评估现有可用的蛋白-多肽对接程序，巴西国家科学计算实验室LaurentE.Dardenne团队基于蛋白-多肽基准数据集LEADS-PEP对DockThor及另外七种对接程序AutoDock、AutoDockVina、Surflex-Dock、GOLD、Glide、rDock和HPepDock进行了性能评估。
蛋白-多肽基准数据集LEADS-PEP
LEADS-PEP数据集在原文献上已不可得，故作者从PDB重新下载了53种蛋白-肽共晶结构，并去除水分子及辅结晶因子。这些肽长度在3-12个氨基酸，最多有51个可旋转键，具有很大的柔性。复合物结构准备是使用Schrodinger的Maestro组件中的ProteinPreparationWizard完成的，去除配体并用MacroModel使未结合的蛋白能量最小化。
DockThor
DockThor程序利用内部PdbThorBox和MMFFLigand分别生成的配体文件（.top）和蛋白文件（.in）在相同的立场MMFF94S下进行对接，利用参考配体自动确定格点盒子大小。每次对接运行过程中，程序会产生不同的随机种子，因此可以为配体的所有旋转、平移和构象自由度设置随机数以产生不同的构象。对接之后的构象由打分函数Etotal进行评估。DockThor可网页访问（